Эта увлекательная химия

Полисахарид крахмал — денное питательное вещество. Известны и другие продукты полимерного характера, необходимые для жизнедеятельности организма, это в первую очередь белки. Полимерная молекула крахмала построена из огромного числа одинаковых звеньев — остатков сахарозы. Белки — полимеры иного "сорта": в линейную цепь объединены разные, хотя и однотипные, звенья; эти звенья — аминокислоты.

Два иона в одной молекуле

Мы называем заряженные частицы ионами. Они бывают положительными или отрицательными. Но могут ли в одной молекуле быть два иона с разными знаками заряда? Оказывается, могут. И пример тому-аминокислоты. В молекуле аминокислоты уживаются группы атомов с противоположными свойствами. Одна — карбоксил — функциональная группа с отчетливо выраженными свойствами кислоты. Другая — аминогруппа, напротив, придает соединению свойства основания. Долгое время было неясно, существуют ли аминокислоты в растворе в виде нейтральных форм NH₂CHRCOOH или в виде двухзарядных форм, так называемых цвиттер-ионов

Высокая растворимость в полярных растворителях, большие дипольные моменты и некоторые другие данные позволяют в настоящее время считать, что цвиттерионная форма в растворах преобладает. Впрочем, в таком суммарно электронейтральном, или, как говорят, изоэлектрическом, состоянии аминокислоты могут находиться лишь в весьма узком интервале pH, называемом изоэлектрической точкой. Это очень важная в анализе аминокислот и белков характеристика. Значительно чаще в растворах встречаются частицы с одним положительным или одним отрицательным зарядом.

Можно придумать великое множество аминокислот, различающихся углеводородным скелетом и взаимным положением карбоксильной и аминной групп. Но в природе встречаются почти исключительно α-аминокислоты, т. е. такие, в которых аминогруппа присоединена к атому углерода, соседнему с карбоксилом.

И кислот таких немного — чуть больше двадцати. Посмотрите на сводную таблицу природных аминокислот. Здесь и самые простые соединения, например, глицин, аланин. Есть аминокислоты, содержащие две карбоксильные группы (аспарагиновая кислота), две аминогруппы (орнитин), серу (цистеин), фенильное кольцо (фенилаланин). Некоторые аминокислоты (триптофан, гистидин) имеют в своем скелете гетероциклы (мы о гетероциклах поговорим подробнее в следующей главе).

Все кислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода. Почти во всех аминокислотах, встречающихся в природе, расположение групп вокруг асимметрического центра одинаково. Установлено, что это расположение соответствует L-конфигурации. Различаются они только группой R:

Действительно, от природного аланина путем хитрых химических превращений можно прийти к уже знакомой нам L-молочной кислоте:

Приводим перечень (сводную таблицу) аминокислот, выделенных из природных белков:

1. Глицин (Гли)

2. Аланин (Ала)

3. Серии (Сер)

4. Цистеин (Цис)

5. Метионин (Мет)

6. Треонин (Тре)

7. Валин (Вал)

8. Лейдин (Лей)

9. Изолейцин (Илей)

10. Аспарагиновая кислота (Асп)

11. Аспарагин (Асн)

12. Глутаминовая кислота (Глу)

13. Глутамин (Глн)

14. Орнитин (Орн)

15. Лизин (Лиз)

16. Аргинин (Aрг)

17. Гистидин (Гис)

18. Фенилаланин (Фен)

19. Тирозин (Тир)

20. Триптофан (трип)

21. Пролин (Про)

22. Оксипролин (Опро)

Аминокислота плюс аминокислота...

В 1745 г. итальянский ученый Беккари опубликовал отчет о работе, выполненной еще в 1728 г. Исследователь выделил из пшеничной муки клейкую массу, которую он назвал клейковиной. Оказалось, что клейковина — вещество растительного происхождения по свойствам напоминала продукты, которые можно было получать и из животных организмов. Беккари сделал вывод о существовании особых веществ, присущих и растениям, и животным. Эта работа итальянского ученого положила начало изучению белков.

Прошло полтораста лет, многие биологи, химики потратили немало сил для расшифровки загадки бел-ка. Стало ясно, что белок — это вещество жизни, что без белка жизнь невозможна. Энгельс писал в 80-х годах прошлого века: "Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка" .

Что же представляют собой белки, каков их состав, как построена молекула белка[3].

К концу прошлого века накопился материал, позволивший предположить, что белки состоят из аминокислот. К 1902 г. было известно 17 аминокислот, входящих в состав белков.

В 1899 г. исследованием белков занялся немецкий химик — органик Эмиль Фишер. Уже через два года Фишер сообщил о результатах анализа казеина — белка, содержащегося в молоке. Однако оставалось неясно — только ли из аминокислот состоят белки, или в состав этих весьма сложных веществ входят и другие компоненты. В результате многолетних исследований стало ясно: белки — растительного, животного и микробного происхождения — построены из одних и тех же аминокислот, и только из аминокислот. Фишер, кроме того, выяснил, что в разные белки входят разные количества аминокислот. Ясно стало и другое: впечатляющее многообразие белков (а их известны многие тысячи) не объяснишь только варьированием количеств аминокислот. Напрашивалась мысль — белки различаются не только составом, но и взаимным расположением аминокислот.

В 1902 г. Эмиль Фишер и Франц Гофмейстер высказали предположение: в белках аминокислоты связаны за счет аминогруппы одной кислоты и карбоксила другой. При образовании такой амидной связи выделяется молекула воды. Продукт реакции — пептид- может состоять из двух аминокислот:

Но ведь в таком дипептиде тоже есть свободная аминогруппа и свободный карбоксил! Значит, они могут присоединять к себе все новые и новые аминокислоты. Не так ли образуются белки?

Гипотеза нуждалась в проверке. И Фишер блестяще подтвердил свое предположение. В 1907 г. ему Удалось искусственно синтезировать пептид, состоящий из 18 аминокислот. По свойствам этот полипептид напоминал природные белки. Больше того, обнаружился интересный факт. В любом живом организме находятся различные ферменты, которые расщепляют поступающие с пищей белки. Так вот, синтезированные искусственно полипептиды тоже расщеплялись ферментами на аминокислоты. Ферменты "признавали" в полипептидах белки!

Итак, белки — это очень длинные молекулы, нити которых состоят из звеньев аминокислот, сцепленных амидными (пептидными) связями. Роль белков в биологических процессах исключительно велика. Более того, можно без преувеличения сказать, что все сколько-нибудь существенные химические реакции в живом организме происходят при участии белков. Об этом мы поговорим немного позже.

Как и при искусственном синтезе, живой организм синтезирует все необходимые белки из аминокислот. Некоторые из этих аминокислот могут синтезироваться в организме человека из других, не входящих в состав белка продуктов. Такие аминокислоты называют заменимыми. Но есть незаменимые аминокислоты, в организме человека они не синтезируются. Их всего восемь: валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан. Именно поэтому белок — важнейшая составная часть пищи. Ежедневно взрослому человеку требуется около 80 г аминокислот, из них незаменимых — 30 г. Любая пища характеризуется определенным соотношением аминокислот. В этом смысле идеально женское молоко. По составу близки к нему животные, белки (например, мясо), а вот состав растительных белков сильно отличается от идеального (в пшенице, на-пример, недостает лизина).

Получать аминокислоты можно двумя путями. Первый путь — синтез из обычных органических полупродуктов, например из нитрометана. Но при этом будет получаться смесь обоих стереоизомеров каждой аминокислоты, а ведь организмом усваивается только один антипод. Следовательно, полученная синтетически неразделенная смесь оптических изомеров (рацемат) аминокислот будет наполовину состоять из балласта. Мало того, D-изомеры некоторых аминокислот могут оказаться вредной примесью, нарушающей жизненно важные функции организма.

Привлекателен другой путь — получать искусственный белок, используя, например, специальные дрожжи, питающиеся углеводородами нефти. Такой белок можно гидролизовать до аминокислот, которые затем использовать в качестве пищи. Микроорганизмы производят белок, который состоит только из нужных человеку стереоизомеров аминокислот. Поскольку такую пищу получают не чисто синтетическим путем, она называется искусственной.

Чистые аминокислоты в качестве добавок можно вводить в обычную пищу. Например, можно существенно повысить питательную ценность хлебных продуктов, добавляя в них искусственно полученный лизин, а также метионин и триптофан. При некоторых заболеваниях в критических ситуациях жизнь человека поддерживают, вводя в его организм смесь аминокислот, углеводов, витаминов и солей.

Сейчас во всем мире ведутся интенсивные работы по созданию вкусной искусственной пищи. Трудностей здесь очень много. Но можно сформулировать основные проблемы: по аминокислотному составу, внешнему виду, вкусу и, наконец, запаху искусственный продукт должен максимально походить на натуральный.

Белки — соединения, относящиеся к полипептидам. Но это очень длинные полипептиды. Короткие полипептиды тоже встречаются в живых клетках и играют иногда очень важную роль в обмене веществ. Например, глутатион, состоящий всего из трех аминокислот (трипептид),- непременный участник окислительно-восстановительных процессов, происходящих в клетке.

Некоторые циклические полипептиды бактериального происхождения оказались важными биологически активными веществами. На с. 121 приведена формула одного из таких полипептидов — антибиотика грамицидина С.

Белки и капрон -родственники

Белки — основа нашей пищи, белки нас одевают: ведь именно белки составляют основу шерсти, шелка, кожи. В последнее время этим природным продуктам

нашли заменители. Один из таких заменителей — ближайший родственник белков. Мы имеем в виду капрон.

Молекулы капрона — это длинные нити, составленные из остатков ω-аминокапроновой кислоты H₂N(CH₂)₅COOH (буква со означает, что карбоксил и аминогруппа находятся в цепи у двух крайних углеродных атомов). При поликонденсации этой кислоты образуется полиамид (название полипептид относят только к продуктам конденсации α-аминокислот).

В промышленности капрон производят не из аминокапроновой кислоты, а из циклического амида этой кислоты — капролактама. Сам же капролактам получают из оксима циклогексанона путем перегруппировки Бекмана:

Наверное, излишне рассказывать, где употребляется капроновое волокно. Капрон — это не только разнообразные трикотажные изделия, искусственный мех, это и особая ткань для каркаса автомобильных покрышек, это и детали машин.

Но капрон — не единственный полиамид, применяемый в быту и в промышленности. Если в полиамиде, подобном капрону, удлинить углеводородную цепь между двумя амидными группами на одну группу СН₂, то получим волокно энант. А полиамид, в котором между двумя амидными группами полиамидной полимерной молекулы содержатся десять метиленовых звеньев, называется рильсаном. И энант, и рильсан — волокна более прочные и более легкие, чем капрон. Однако капрон дешевле, поэтому он и получил такое широкое распространение.

Белок белку рознь

Вернемся, однако, к белкам.

Итак, белок — это длинная полипептидная цепь, составленная из аминокислотных остатков. Но ведь белков известно великое множество, а аминокислот всего 22. Чем же отличаются белки друг от друга? Не только составом, и даже не столько составом, сколько взаимным чередованием аминокислот.

Есть такой термин — первичная структура белка. Под этим понимают аминокислотный состав белка и тот порядок, в котором аминокислоты в этой длинной цепи следуют друг за другом.

Как ни велика, как ни длинна молекула белка, у нее есть два конца. На одном конце цепи находится аминокислота, в которой свободной является аминогруппа. Это N-концевая аминокислота. С другого конца цепи расположена аминокислота, в которой аминогруппа соединена связью со всей молекулой, а карбоксильная группа свободна. Это С-концевая аминокислота:

Первичная структура белка записывается как последовательность аминокислот, причем перечисление аминокислот начинают с N-конца и заканчивают С-концом. Для обозначения аминокислот в формулах белков часто пользуются сокращенными названиями (они приведены в сводной таблице на с. 76-78).

В настоящее время расшифрованы первичные структуры многих десятков белков. Зачем нужно знать первичную структуру того или иного белка, чем это важно? Ответ на этот вопрос станет ясен читателю из всего дальнейшего нашего разговора. Сейчас же скажем только, что ферменты — это белки, и знание их структуры позволяет понять механизм действия этих биологических катализаторов, понять процессы, происходящие в клетке. Наконец, синтез белка невозможно осуществить, не зная его первичной структуры.

В 1958 г. Нобелевской премии по химии был удостоен английский ученый Сэнгер. Высшей наградой была увенчана многолетняя работа "по определению структуры белков, особенно инсулина". Первым белком, чью структуру удалось разгадать, стал инсулин. И сегодня химики используют принципы и методы расшифровки первичной структуры белков, впервые разработанные Сэнгером и его сотрудниками.

Каким же образом ученые узнают последовательность аминокислот в том или ином белке? Сразу же заметим, что расшифровка структуры даже относительно простого белка — дело очень трудоемкое и требует многих месяцев, а иногда и лет упорной работы.

Многие белковые молекулы состоят из двух или больше полипептидных цепей, связанных между собой в нескольких местах. Прежде всего надо разделить цепи. Но в каждой цепи есть N-концевая аминокислота; следовательно, узнав, сколько N-концевых аминокислот в данном белке, мы будем знать и число цепей. Для такого определения существуют специальные методы. Вот один из них — динитрофенилирование. Используют 2,4-динитрофторбензол, который реагирует только со свободными аминогруппами белка, образуя производное. После этого белок гидролизуют, т. е. расщепляют кислотой по амидным связям. Получают свободные аминокислоты и динитрофенильные производные концевых аминокислот. Выделяя из этих производных свободные аминокислоты, узнают, какие именно аминокислоты образуют N-концевые группы полипептидных цепей и сколько этих цепей в белке.

Сэнгер, который исследовал описанным методом инсулин, обнаружил, что на одну молекулу белка приходилась одна молекула N-концевого глицина и одна молекула N-концевого фенилаланина. Отсюда был сделан вывод, что молекула инсулина состоит из двух цепей (цепи А и В).

Метод Сэнгера позволяет определить, какие кислоты находятся в белке на N-конце. Но как узнать расположение других аминокислот? Для этого существуют другие методы, один из них предложен Эдманом. Аминокислоты последовательно отщепляют, начиная с N-конца, для чего проводят реакцию с фенилизотиоцианатом. Образуется циклический продукт. При этом обнажается следующая аминокислота, с которой поступают аналогичным образом. Вот так, "отщепляя" аминокислоты одну за другой, узнают первичную структуру полипептидов:

Однако исследователи не отщепляют по методу Эдмана аминокислоты от целой белковой цепи. Перед анализом длиннейшую цепь расщепляют при помощи ферментов на отдельные полипептидные куски, после чего определяют последовательность аминокислот в каждом куске и, наконец, составляют так называемую карту с перекрывающимися аминокислотными остатками.

Предположим, что мы имеем фрагмент белковой молекулы — пептид, состоящий из десяти разных аминокислот (мы сильно упрощаем реальную картину: в белках сотни аминокислот, причем каждая встречается много раз). Расщепив этот пептид на части и определив последовательности аминокислот в каждой из них, мы получим такую картину:

Мы имеем шесть кусков, в каждом по три или четыре аминокислоты. Записав одинаковые аминокислоты (и одинаковые фрагменты) одну под другой, можно собрать последовательность всех десяти аминокислот. Нужно ли говорить, насколько сложнее приведенной схемы определение структуры реальных белков?!

Есть и другие способы установления структуры белков. Созданы полуавтоматические приборы, в которых осуществляется последовательное отщепление аминокислот и на этой основе определяется их последовательность. С такими приборами расшифровка структуры белка существенно упрощается.

Тайна одной болезни

Среди населения стран Африки и Южной Азии распространена болезнь, называемая серповидной анемией. Дети, страдающие этой болезнью, мало-жизнеспособны, у взрослых больных наблюдаются нарушения в деятельности нервной системы, развивается тяжелое малокровие. Название же свое болезнь получила от того, что в крови больных были обнаружены эритроциты неправильной — серповидной формы. Оказалось, что гемоглобин у таких больных малорастворим и выпадает в виде осадка внутри красных кровяных телец, вследствие чего они и приобретают серповидную форму.

"Видимо, причина болезни заключается именно в гемоглобине",- решили ученые. А гемоглобин — это не что иное, как белок, содержащий небелковую часть с атомом железа в центре.

Ученые решили тщательно изучить гемоглобин больных серповидной анемией. Этот так называемый гемоглобин S гидролизовали ферментом трипсином и получили 26 пептидов. При выделении и различных манипуляциях 25 пептидов вели себя точно так же, как соответствующие фрагменты после гидролиза обычного гемоглобина здоровых людей (гемоглобин А). Но вот 26-й кусок несколько отличался. Определили состав 26-го пептида в гемоглобине А и в гемоглобине S. И что же оказалось?

Оказалось, что эти два пептида отличаются составом, хотя различия эти минимальны. В обоих случаях 26-й пептид состоит из восьми аминокислот, но в гемоглобине S шестая аминокислота — валин, в то время как в "здоровом" гемоглобине А это место занимает глутаминовая кислота:

В молекуле гемоглобина 574 аминокислоты. Но вот в одном месте глутаминовая кислота по какой-то случайности заменена на валин — и человек уже тяжело болен!

Серповидная анемия — болезнь наследственная, так что синтез "бракованного" гемоглобина S уже запрограммирован в наследственном материале.

Как синтезируют белок

Как ни странно, синтезировать белок искусственно иногда бывает проще, чем установить его структуру. Пусть структура белка известна. Как же получить его в колбе?

Зададимся целью синтезировать искусственно один из самых простых белков — инсулин. Как мы уже говорили, молекула инсулина состоит из двух цепей А и В. Очевидно, нужно получить отдельно обе цепи, а затем соединить их. Итак, синтез цепи В молекулы инсулина. Будем проводить его с С-конца цепи. Первая аминокислота — аланин. В первую очередь возьмем основу, к которой будем постепенно, кислоту за кислотой, приращивать инсулиновую цепь. В качестве такой основы можно брать ионообменные смолы, полистирол. Прикрепим к основе через карбоксильную группу первую аминокислоту — аланин.

Итак, аланин карбоксильной группой зацепился за смолу, но аминогруппа у него свободна. Теперь к этой аминогруппе надо прикрепить через карбоксильную группу следующую аминокислоту — лизин. Как это сделать? Хороший способ получения амидной связи между карбоксилом и аминогруппой — ацилирование последней хлорангидридом кислоты. При этом выделяется хлористый водород:

Так и поступим. Возьмем хлорангидрид лизина g подействуем им на... Стоп! Ничего хорошего не получится. Дело в том, что в самом лизине есть аминогруппа, и не понятно, почему хлорангидрид лизина должен взаимодействовать лишь с аминогруппой первой аминокислоты (аланина), а не даст полиамид лизина.

Как же быть? Чтобы выйти из положения, нужно защитить аминогруппу лизина от действия хлор-ангидридов. Для этого ее ацилируют ангидридом трифторуксусной кислоты. Почему именно трифтор-уксусной, а не просто уксусной, почему аминогруппу нельзя просто проацетилировать, т. е. защитить группой СОСН₃? Оказывается, ацетильная группа "держится" за аминогруппу прочно, а наша цель — посадить ее "на время". Трифторацетил же' потом легко будет "снять", не разрушая образовавшегося пептида.

Значит, следующая стадия заключается в ацилировании по аминогруппе "привязанного" к смоле аланина хлорангидридом трифторацетилированного (тоже по аминогруппе) лизина. В случае лизина дело осложняется еще присутствием второй аминогруппы, но ее можно защитить какой-то группой X, которая не отщепляется с нее во время синтеза и удаляется только в самом конце.

В результате мы получаем дипептид с защищенной аминогруппой. Теперь аминогруппу надо освободить. Защиту снимаем, действуя слабым раствором щелочи, и получаем свободную аминогруппу, способную принять следующую аминокислоту — пролин.

Очередная стадия теперь уже понятна читателю — действуем на пептид хлорангидридом трифторацетилированного пролина. Потом снимаем защитную группу, действуем хлорангидридом трифторацетилированного треонина, и так далее, пока не построим всю цепь из 30-ти аминокислот. Присоединяем последнюю кислоту — фенилаланин, снимаем защитную группу и, действуя кислотой, отсоединяем готовую цепь от смолы.

Таким же образом синтезируем вторую цепь, соединяем обе цепи, и искусственный инсулин готов! Не так просто и не так быстро, не правда ли? Да? работа требует терпения и времени.

Первичная структура белка фермента рибонуклеазы

Тем не менее в 1968 г. Мэрифилду удалось синтезировать сравнительно сложный белок — фермент рибонуклеазу. Он состоит из 124 аминокислот. Этот синтез включал 11931 стадию (подобных тем, что мы только что разобрали), он был проведен всего за три недели.

Молекула белка в пространстве

Присмотримся внимательно к формулам природных аминокислот (см. с. 76). У них много общего. Во-первых, во всех кислотах аминогруппа находится по отношению к карбоксилу в a-положении (т. е. разделены они только одним атомом углерода, к которому и прикреплены все остальные группировки). И второе — у всех аминокислот группы вокруг асимметрического атома углерода расположены одинаковым образом (L-конфигурация). Оба эти свойства структуры очень важны: только в этом случае полимерные молекулы, построенные из самых различных аминокислот (чередующихся притом самым причудливым образом), могут образовывать характерную для белков упорядоченную структуру. Эта структура- а-спираль, открытая Полингом и Кори в 1939 г., показана на рисунке. Молекулы белков укладываются в спирали так, что атомы углерода с карбонильным кислородом, асимметрические атомы углерода и атомы азота образуют остов этой спирали, а все остальные группы торчат в стороны от такого цилиндра.

α-Спираль — одна из возможных вторичных структур белковой молекулы. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Длина такого витка 0,54 нм

Между кислородом карбонильной группы и водородом аминогруппы возникает особая связь, называемая водородной. Эта связь гораздо слабее обычной химической связи, и одну водородную связь легко порвать. Но вдоль белковой цепи таких водородных связей десятки и сотни. Именно поэтому разрушить спиральную структуру белка не так-то легко.

Если смочить водой волос животного или человека, его можно растянуть примерно в два раза. Волос состоит из а-спирали белка кератина. Когда волос растягивают, водородные связи между витками спирали рвутся и спираль вытягивается в прямую нить. Молекулы воды помогают разорвать эти внутримолекулярные водородные связи, так как сами образуют такие связи с карбонильным кислородом белка (ведь в молекуле воды два атома водорода, способных образовать водородные связи, а кислород воды может завязать связь с атомами водорода аминогрупп.

α-Спираль — не единственный способ упаковки молекул белка. Две длинные молекулы могут существовать в виде прямых нитей, которые соединяются между собой при помощи все тех же (только уже межмолекулярных) водородных связей:

Такая упаковка называется β-структурой, она также была открыта американским ученым Лайнусом Полингом. Последовательность аминокислот в белке называется его первичной структурой, а способ пространственной упаковки аминокислотных остатков — α-спираль или β-структура — называются его вторичной структурой.

В природе, в ее мудрых построениях нет ничего лишнего. Если в молекуле есть какая-то группа, она, несомненно, выполняет определенную работу. Обратимся опять к перечню природных аминокислот (с. 76). Теперь мы знаем, что аминогруппа, карбонил и α-атом углерода, заключенный между ними, образуют остов спирали. Но к этому углеродному атому прикреплены различные группировки, которыми, собственно, и различаются аминокислоты. И группировки эти весьма разнообразны, многие из них содержат фрагменты, которые способны образовывать водородные связи.

α-Спираль (и вообще любая полипептидная цепь) гибкая. Благодаря гидрофобным взаимодействиям гибкая белковая цепь сворачивается в клубок. Гидрофобные взаимодействия — тоже результат образования водородных связей, но не между разными группами самой полипептидной цепи, а между этими группами и водой: те группы, которые могут образовывать водородные связи, вытягиваются на поверхность, в область контакта с водой, а остальные (гидрофобные) оказываются в центральной части молекулы. В результате отдельные участки спирали сближаются, молекула изгибается и свертывается в клубок. Формируется третичная структура белка.

У каждого белка своя последовательность аминокислот, а значит, и боковые группы расположены различным образом. Таким образом, первичная структура белка в конечном счете определяет его третичную структуру. Как специфична для каждого белка его первичная структура, так же специфична и его третичная структура.

Третичная структура — не самая высшая ступень организации белковой молекулы. Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат. Так, молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц. Еще сложнее частица белка вируса табачной мозаики, которая состоит из 2200 субъединиц. Способ пространственной организации нескольких полипептидных субъединиц это четвертичная структура белка.

Как видно из модели, молекула белка миоглобина свернута в клубок (слева); вирус табачной мозаики (справа) напоминает кукурузный початок, частица вируса состоит из 2200 более мелких белковых субъединиц